เอนไซม์ชีวเคมี โครงสร้างคุณสมบัติและฟังก์ชั่น

เซลล์ของสิ่งมีชีวิตทุกชีวิตอยู่นับล้านของปฏิกิริยาเคมีเกิดขึ้น แต่ละของพวกเขาเป็นสิ่งสำคัญดังนั้นจึงเป็นสิ่งสำคัญที่จะรักษาความเร็วของกระบวนการทางชีวภาพในระดับสูง เกือบทุกคนมีปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์ อะไรคือเอนไซม์? บทบาทของพวกเขาในกรงคืออะไร?

เอนไซม์ คำนิยาม

คำว่า "เอนไซม์" มาจากภาษาละติน fermentum - เชื้อ พวกเขายังอาจจะเรียกว่าเอนไซม์จากภาษากรีก en Zyme - "ใน leaps และขอบเขต."

เอนไซม์ - สารชีวภาพเพื่อให้เกิดปฏิกิริยาใด ๆ ที่เกิดขึ้นในเซลล์ไม่สามารถทำโดยพวกเขา สารเหล่านี้ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา ดังนั้นเอนไซม์ใดที่มีสองคุณสมบัติหลัก:

1) เอนไซม์ช่วยเร่งปฏิกิริยาทางชีวเคมี แต่มันก็ไม่ได้บริโภค

2) ค่าของค่าคงที่สมดุลไม่เปลี่ยน แต่เพียงเร่งความสำเร็จของค่านี้

เอนไซม์เพิ่มความเร็วปฏิกิริยาทางชีวเคมีในพันและในบางกรณีล้านครั้ง ซึ่งหมายความว่าในกรณีที่ไม่มีระบบเอนไซม์ภายในเซลล์กระบวนการทั้งหมดได้หยุดจริงและมือถือของตัวเองตาย ดังนั้นบทบาทของเอนไซม์เป็นส่วนผสมที่ใช้งานอยู่ในระดับสูง

ความหลากหลายของเอนไซม์ที่ทำให้มันเป็นไปได้ที่จะกระจายการควบคุมการเผาผลาญของเซลล์ ในน้ำตกของปฏิกิริยาใด ๆ การมีส่วนร่วมในชั้นเรียนที่แตกต่างกันของเอนไซม์ ตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ มีการคัดสรรสูงผ่านโครงสร้างที่เฉพาะเจาะจงของโมเลกุล T. ต้องการ. ในกรณีส่วนใหญ่เอนไซม์โปรตีนในธรรมชาติพวกเขาอยู่ในโครงสร้างในระดับอุดมศึกษาหรือสี่ เหตุผลก็คืออีกความจำเพาะของโมเลกุล

การทำงานของเอนไซม์ในเซลล์

งานหลักของเอนไซม์ - ปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องเร่ง กระบวนการน้ำตกใด ๆ ตั้งแต่การสลายตัวของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์และสิ้นสุด glycolysis ต้องปรากฏตัวของตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ

การดำเนินการที่เหมาะสมของเอนไซม์ที่ประสบความสำเร็จในความจำเพาะสูงเพื่อให้พื้นผิวที่เฉพาะเจาะจง ซึ่งหมายความว่าตัวเร่งปฏิกิริยาเท่านั้นที่สามารถเร่งปฏิกิริยาบางอย่างและไม่มีมากขึ้นแม้จะคล้ายกันมาก โดยระดับของความจำเพาะของเอนไซม์กลุ่มต่อไปนี้:

1) เอนไซม์ที่มีความจำเพาะแน่นอนเมื่อเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาเดี่ยวเพียงคนเดียว ยกตัวอย่างเช่นคอลลาย่อยสลายคอลลาเจนและแข็งกระด้าง maltase มอลโตส

2) เอนไซม์กับญาติที่เฉพาะเจาะจง ซึ่งรวมถึงสารที่สามารถกระตุ้นชั้นหนึ่งของปฏิกิริยาตัวอย่างเช่นความแตกแยกย่อยสลาย

ทำงาน biocatalyst เริ่มต้นด้วยการเชื่อมต่อของเว็บไซต์ที่ใช้งานกับสารตั้งต้นที่ ในการพูดคุยในเวลาเดียวกันเกี่ยวกับการทำงานร่วมกันประกอบคล้ายกับการล็อคและคีย์ นี้หมายถึงการแข่งขันที่เต็มไปด้วยสารตั้งต้นในรูปแบบศูนย์การใช้งานซึ่งจะทำให้มันเป็นไปได้ในการเร่งปฏิกิริยา

ขั้นตอนต่อไปประกอบด้วยในหลักสูตรของการเกิดปฏิกิริยา เพิ่มความเร็วของมันโดยการกระทำของเอนไซม์ที่ซับซ้อนที่ ในท้ายที่สุดเราได้รับเอนไซม์ซึ่งมีความเกี่ยวข้องกับผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยา

ขั้นตอนสุดท้าย - เพื่อนำผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาจากเอนไซม์หลังจากที่ใช้งานเว็บไซต์อีกครั้งจะกลายเป็นฟรีสำหรับการดำเนินการอื่น

แผนผังการทำงานของเอนไซม์ในแต่ละขั้นตอนที่สามารถเขียนเป็น:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P ที่ S - เป็นสารตั้งต้น, E - เอนไซม์และ P - ผลิตภัณฑ์

การจัดหมวดหมู่ของเอนไซม์

ในร่างกายมนุษย์แล้วคุณจะพบจำนวนมากของเอนไซม์ ความรู้ทุกอย่างเกี่ยวกับฟังก์ชั่นและการทำงานของพวกเขาถูกจัดระบบและเป็นผลให้มีการจัดหมวดหมู่ทั่วไปซึ่งคุณสามารถตรวจสอบสิ่งที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาโดยเฉพาะอย่างยิ่ง นี่คือหกชั้นเรียนพื้นฐานของเอนไซม์เช่นเดียวกับตัวอย่างบางส่วนของกลุ่มย่อย

1. oxidoreductase

เอนไซม์ของชั้นนี้เป็นตัวกระตุ้นปฏิกิริยารีดอกซ์ รวมหาย 17 กลุ่มย่อย Oxidoreductases มักจะไม่ใช่โปรตีนส่วนที่จัดไว้ให้วิตามินหรือ heme

ท่ามกลาง oxidoreductases มักจะพบกลุ่มย่อยต่อไปนี้:

ก) ไฮโดรจีเน เอนไซม์ชีวเคมี-dehydrogenase จะฝ่าอะตอมไฮโดรเจนและถ่ายโอนไปยังพื้นผิวอื่น กลุ่มย่อยนี้เป็นเรื่องธรรมดามากที่สุดในการเกิดปฏิกิริยาของการหายใจ, การสังเคราะห์ ในฐานะที่เป็นส่วนหนึ่งของ dehydrogenase คือจำเป็นต้องอยู่ในรูปแบบของโคเอนไซม์ NAD / NADH หรือ flavoproteins FAD / FMN มักจะมีไอออนของโลหะ ตัวอย่าง ได้แก่ เอนไซม์เช่น tsitohromreduktazy, dehydrogenase ไพรู dehydrogenase isocitrate และเอนไซม์ในตับจำนวนมาก (น้ำนม dehydrogenase กลูตาเมต dehydrogenase และอื่นง.)

ข) oxidases จำนวนเอนไซม์กระตุ้นการเพิ่มขึ้นของออกซิเจนไฮโดรเจนโดยผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาอาจจะเป็นน้ำหรือไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ (H ₂ 0, H ₂ 0 ₂₎ ตัวอย่างของเอนไซม์ cytochrome oxidase, ไทโรซิเน

c) และ peroxidase catalase - เอนไซม์ที่กระตุ้นการสลายตัว H ₂ O ₂ ลงไปในน้ำและออกซิเจน

g) oxygenase เอนไซม์เหล่านี้สิ่งที่แนบมาเร่งออกซิเจนไปยังพื้นผิว Dofamingidroksilaza - หนึ่งในตัวอย่างของเอนไซม์ดังกล่าว

2. ราน

เอนไซม์เป้าหมายของกลุ่มนี้คือการโอนของอนุมูลจากสารของสารผู้บริจาคไปยังผู้รับ

ก) ใบพัด ใบพัดดีเอ็นเอ - เอนไซม์ที่สำคัญที่ควบคุมกระบวนการของการ จำลองดีเอ็นเอ นิวคลีโอ methylation มีบทบาทสำคัญในการควบคุมการทำงานของกรดนิวคลีอิก

ข) acyltransferase เอนไซม์กลุ่มย่อยนี้จะเคลื่อนย้ายจากที่หนึ่งไปยังกลุ่มโมเลกุล acyl อื่น ตัวอย่าง acyltransferases: เลซิตินคอเลสเตอรอล acyltransferase (ดำเนินการทำงานกลุ่มที่มีกรดไขมันคอเลสเตอรอล) lizofosfatidilholinatsiltransferaza (กลุ่ม acyl ถูกโอนไปยัง lysophosphatidylcholine)

c) aminotransferases - เอนไซม์ที่มีส่วนร่วมในการเปลี่ยนแปลงของกรดอะมิโน ตัวอย่างของเอนไซม์ aminotransferase อะลานีนซึ่งกระตุ้นการสังเคราะห์ของอะลานีนจากไพรูและกลูตาเมตโดยการโอนกลุ่มอะมิโน

g) phosphotransferase เอนไซม์กระตุ้นนอกเหนือจากนี้กลุ่มย่อยของกลุ่มฟอสเฟตที่ ไคเนสชื่อ phosphotransferase อื่นเป็นเรื่องธรรมดามาก ตัวอย่าง ได้แก่ เอนไซม์เช่น hexokinase และ aspartate ซึ่งจะแนบไปกับสารตกค้าง hexose ฟอสเฟต (ส่วนใหญ่กลูโคส) และ กรด aspartic ตามลำดับ

3. hydrolases - ระดับของเอนไซม์ที่กระตุ้นความแตกแยกของพันธบัตรในโมเลกุลตามด้วยการเติมน้ำ สารที่อยู่ในกลุ่มนี้ - เอนไซม์ย่อยอาหารหลัก

ก) esterases - สลายพันธะเอสเตอร์ ตัวอย่าง - ไลเปสที่ทำลายลงไขมัน

ข) ลูโคซิเด เอนไซม์ชีวเคมีของชุดนี้อยู่ในการทำลายของพันธบัตร glycoside ของโพลิเมอร์ (oligosaccharides และ polysaccharides) ตัวอย่าง: อะไมเลส, sucrase, maltase

c) peptidase - เอนไซม์ที่กระตุ้นการสลายของโปรตีนอะมิโนกรด เอนไซม์ peptidase ที่เกี่ยวข้องเช่นน้ำย่อย trypsin, chymotrypsin, karboiksipeptidaza

g) Amidases - พันธบัตรแล่งเอไมด์ ตัวอย่าง: .. Arginase, urease, glutaminase ฯลฯ หลาย amidase เอนไซม์ที่พบใน วงจร ornithine

4. Lyases - เอนไซม์สำหรับการทำงานคล้ายกับ hydrolases น้ำ แต่ในความแตกแยกของพันธบัตรในโมเลกุลไม่ได้บริโภค เอนไซม์ของชั้นนี้มักจะมีส่วนหนึ่งของส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนเช่นในรูปแบบของวิตามิน B1 และ B6

ก) decarboxylase เอนไซม์เหล่านี้ทำหน้าที่ของพันธบัตร C-C ตัวอย่าง decarboxylase กรดกลูตามิหรือ decarboxylase ไพรู

ข) hydratase และ dehydratase - เอนไซม์ที่กระตุ้นความแตกแยกของพันธบัตร C-O,

ค) amidine-lyases - ทำลาย C-N พันธบัตร ตัวอย่าง: argininsuktsinatliaza

g) R-O ไอเลส เอนไซม์ดังกล่าวมักจะเกาะติดกลุ่มฟอสเฟตจากวัสดุพื้นผิว ตัวอย่าง: cyclase adenylyl

ชีวเคมีของเอนไซม์ขึ้นอยู่กับโครงสร้างของพวกเขา

ความสามารถของแต่ละเอนไซม์จะถูกกำหนดโดยบุคคลเพียงโครงสร้างโดยธรรมชาติของเขา เอนไซม์ใด ๆ - โปรตีนเป็นหลักและโครงสร้างและระดับของการพับของมันมีบทบาทสำคัญในการกำหนดหน้าที่ของมัน

แต่ละ biocatalyst มีเอกลักษณ์เฉพาะด้วยการปรากฏตัวของศูนย์ที่ใช้งานอยู่ซึ่งในที่สุดก็จะถูกแบ่งออกเป็นหลายพื้นที่การทำงานที่แตกต่างกัน:

1) ศูนย์ Catalytic - ภูมิภาคพิเศษของโปรตีนซึ่งในการทำงานของเอนไซม์ยึดมั่นกับพื้นผิว ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโปรตีนศูนย์การเร่งปฏิกิริยาโมเลกุลสามารถใช้ความหลากหลายของรูปแบบซึ่งควรสอดคล้องกับพื้นผิวเช่นเดียวกับการล็อคและคีย์ เช่นโครงสร้างที่ซับซ้อนอธิบายว่าทำไมโปรตีนเอนไซม์ที่อยู่ในรัฐหรือตติยสี่

2) การดูดซับเซ็นเตอร์ - ทำหน้าที่เป็น "ถือ" นี่คือครั้งแรกของการสื่อสารทั้งหมดที่เกิดขึ้นระหว่างโมเลกุลเอนไซม์และโมเลกุลสารตั้งต้น อย่างไรก็ตามการเชื่อมต่อที่เป็นศูนย์การดูดซับที่อ่อนแอมากและทำให้ปฏิกิริยาย้อนกลับในขั้นตอนนี้

3) ศูนย์ allosteric อาจจะตั้งอยู่ในใจกลางที่ใช้งานอยู่และทั่วพื้นผิวทั้งหมดของเอนไซม์ ฟังก์ชั่นของพวกเขา - กฎระเบียบของเอนไซม์ กฎระเบียบที่เกิดขึ้นผ่านทางโปรตีนโมเลกุลและโมเลกุล activators

โปรตีนกระตุ้นผูกพันกับโมเลกุลเอนไซม์ช่วยเร่งการดำเนินงานของ สารยับยั้งในทางตรงกันข้ามยับยั้งการเร่งปฏิกิริยาและนี้สามารถเกิดขึ้นได้ในสองวิธีทั้งโมเลกุลผูกกับภูมิภาคศูนย์ allosteric ของศูนย์ที่ใช้งานของเอนไซม์ (ยับยั้งการแข่งขัน) หรืออยู่ติดกับพื้นที่ของโปรตีน (ยับยั้งทั้งผอง) อีก ยับยั้งการแข่งขันถือว่ามีประสิทธิภาพมากขึ้น หลังจากที่ปิดพื้นที่จึงตั้งต้นสำหรับการผูกกับเอนไซม์และกระบวนการนี้เป็นไปได้เฉพาะในกรณีของความบังเอิญที่สมบูรณ์จริงของโมเลกุลยับยั้งและรูปแบบการใช้งานศูนย์

เอนไซม์มักจะไม่ได้ประกอบด้วยกรดอะมิโน แต่ยังของสารอินทรีย์และอนินทรีอื่น ๆ ดังนั้น apoenzyme แยก - ส่วนโคเอนไซม์โปรตีน - ครึ่งอินทรีย์และปัจจัย - ส่วนนินทรีย์ Coenzyme อาจจะแสดง ulgevodami ไขมันกรดนิวคลีอิกวิตามิน ในทางกลับกันปัจจัยร่วม - มักจะเป็นสนับสนุนไอออนโลหะ กิจกรรมของเอนไซม์จะถูกกำหนดโดยโครงสร้างของสารเพิ่มเติมรวมในองค์ประกอบเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติของตัวเร่งปฏิกิริยา ประเภทต่างๆของเอนไซม์ - เป็นผลมาจากการรวมกันของปัจจัยเหล่านี้เป็นรูปแบบที่ซับซ้อน

กฎระเบียบของการทำงานของเอนไซม์

เอนไซม์เป็นสารที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่ไม่จำเป็นสำหรับร่างกายเสมอ ชีวเคมีของเอนไซม์ที่พวกเขาอาจจะในกรณีของปฏิกิริยาทางเคมีที่มากเกินไปเป็นอันตรายต่อเซลล์ที่มีชีวิต เพื่อป้องกันไม่ให้ผลกระทบที่เป็นอันตรายต่อร่างกายเอนไซม์ที่จำเป็นในการควบคุมอย่างใดทำงานของพวกเขา

T. ต้องการ. เอนไซม์เป็นโปรตีนในธรรมชาติที่พวกเขาจะถูกทำลายได้ง่ายที่อุณหภูมิสูง กระบวนการ denaturation สามารถย้อนกลับได้ แต่ก็อาจส่งผลกระทบอย่างมีนัยสำคัญสาร

พีเอชยังมีบทบาทสำคัญในการควบคุม กิจกรรมของเอนไซม์สูงสุดเป็นที่สังเกตโดยทั่วไปที่ pH เป็นกลาง (7,0-7,2) นอกจากนี้ยังมีเอนไซม์ที่ทำงานภายใต้เงื่อนไขที่เป็นกรดหรือด่างเฉพาะใน ดังนั้นใน lysosomes มือถือการบำรุงรักษาค่า pH ต่ำที่กิจกรรมสูงสุดของเอนไซม์ย่อยสลาย ในกรณีที่มีการสัมผัสโดยบังเอิญกับพลาสซึมที่สภาพแวดล้อมที่ใกล้ชิดกับเป็นกลาง, กิจกรรมของพวกเขาจะลดลง การป้องกันดังกล่าวจาก "samopoedaniya" จะขึ้นอยู่กับคุณสมบัติของ hydrolase ที่

เป็นมูลค่าการกล่าวขวัญถึงความสำคัญของโคเอนไซม์และปัจจัยร่วมในองค์ประกอบของเอนไซม์ การปรากฏตัวของวิตามินหรือไอออนโลหะส่งผลกระทบต่อการทำงานของเอนไซม์ที่เฉพาะเจาะจงบางอย่าง

ศัพท์ของเอนไซม์

เอนไซม์ทั้งหมดของร่างกายจะถูกเรียกว่าเป็นไปตามที่อยู่ของพวกเขาใด ๆ ของการเรียนเช่นเดียวกับสารตั้งต้นที่พวกเขาตอบสนอง บางครั้ง การตั้งชื่ออย่างเป็นระบบ ใช้ไม่หนึ่ง แต่สองของพื้นผิวในชื่อ

ตัวอย่างของชื่อของเอนไซม์บางอย่าง

1. เอนไซม์ตับ: แลคเตท degidrogen aza-กลูตาเมต-aza-degidrogen
2. ชื่อเต็มระบบของเอนไซม์: น้ำนม + NAD-aza -oksidoredukt

การรักษาและน่ารำคาญชื่อซึ่งไม่เป็นไปตามกฎของศัพท์ ตัวอย่างมีเอนไซม์ย่อยอาหาร: trypsin, chymotrypsin, เปปซิน

กระบวนการของการสังเคราะห์ของเอนไซม์

ฟังก์ชั่นของเอนไซม์จะถูกกำหนดแม้ในระดับพันธุกรรม เนื่องจากโมเลกุลคือโดยและขนาดใหญ่. - โปรตีนและการสังเคราะห์ของมันคือตรงเช่นเดียวกับกระบวนการของการถอดรหัสและการแปล

เอนไซม์สังเคราะห์เกิดขึ้นดังต่อไปนี้ ในขั้นต้นดีเอ็นเออ่านข้อมูลเกี่ยวกับเอนไซม์ที่ต้องการในรูปแบบ mRNA Messenger ของ RNA encodes กรดอะมิโนทั้งหมดที่เป็นส่วนหนึ่งของเอนไซม์ กฎระเบียบของเอนไซม์นอกจากนี้ยังอาจเกิดขึ้นในระดับดีเอ็นเอหากผลิตภัณฑ์ของการเกิดปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาหยุดพอยีนถอดความและในทางตรงกันข้ามถ้ามีความจำเป็นในผลิตภัณฑ์มันป็นกระบวนการถอดความ

เมื่อ mRNA ได้รับการปล่อยตัวในพลาสซึมขั้นตอนต่อไป - การกระจายเสียง เกี่ยวกับไรโบโซม ร่างแหเอนโดพลาซึม สังเคราะห์โซ่หลักประกอบด้วยกรดอะมิโนที่เชื่อมโยงด้วยพันธะเปปไทด์ แต่โมเลกุลโปรตีนในโครงสร้างหลักยังไม่สามารถปฏิบัติหน้าที่ของเอนไซม์

กิจกรรมของเอนไซม์จะขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโปรตีน กำไรต่อหุ้นเดียวกันโปรตีนที่เกิดขึ้นบิดจึงขึ้นรูปโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิแรกแล้ว การสังเคราะห์เอนไซม์บางอย่างจะหยุดการทำงานในขั้นตอนนี้ แต่เพื่อเพิ่มกิจกรรมตัวเร่งปฏิกิริยามักจะเป็นสิ่งที่แนบมาที่จำเป็นและปัจจัยโคเอนไซม์

ในบางพื้นที่ของร่างแหเอนโดพลาซึมแนบมาส่วนประกอบของเอนไซม์: น้ำตาล, กรดนิวคลีอิกไขมันและวิตามิน เอนไซม์บางอย่างไม่สามารถทำงานได้โดยไม่ต้องมีโคเอนไซม์ที่

ปัจจัยที่มีบทบาทสำคัญในการก่อตัว ของโครงสร้างสี่ของโปรตีน บางส่วนของการทำงานของเอนไซม์ที่มีเฉพาะเมื่อองค์กรโดเมนโปรตีน จึงเป็นสิ่งสำคัญมากสำหรับการปรากฏตัวโครงสร้างสี่ของพวกเขาในการที่เชื่อมระหว่างข้นโปรตีนหลายเป็นโลหะไอออน

หลายรูปแบบของเอนไซม์

มีสถานการณ์เมื่อมันเป็นสิ่งจำเป็นในการปรากฏตัวของเอนไซม์หลายอย่างที่เป็นตัวกระตุ้นปฏิกิริยาเดียวกัน แต่แตกต่างจากกันในบางประการ ยกตัวอย่างเช่นเอนไซม์สามารถทำงานที่ 20 องศา แต่ที่ 0 องศาเขาจะไม่สามารถที่จะทำหน้าที่ของมัน สิ่งที่ต้องทำในสถานการณ์ดังกล่าวร่างกายนั่งเล่นที่อุณหภูมิต่ำ?

ปัญหานี้จะแก้ไขได้อย่างง่ายดายด้วยการปรากฏตัวของเอนไซม์หลายอย่างที่เป็นตัวกระตุ้นปฏิกิริยาเดียวกัน แต่ในสภาพการทำงานที่แตกต่างกัน มีสองประเภทของหลายรูปแบบของเอนไซม์ ได้แก่ :

1. isoenzymes โปรตีนดังกล่าวจะถูกเข้ารหัสโดยยีนที่แตกต่างกันของพวกเขาที่มีองค์ประกอบของกรดอะมิโนที่แตกต่างกัน แต่เร่งปฏิกิริยาเดียวกัน
2. หลายรูปแบบที่แท้จริง โปรตีนเหล่านี้จะถูกถ่ายทอดจากยีนเดียวกัน แต่เปปไทด์ที่เกิดขึ้นในการปรับเปลี่ยนไรโบโซม ที่การส่งออกที่ผลิตในหลายรูปแบบของเอนไซม์เดียวกัน

เป็นผลให้หลายรูปแบบของชนิดแรกจะเกิดขึ้นในระดับพันธุกรรมเมื่อสอง - ในการโพสต์การแปล

ความหมายเอนไซม์

การใช้เอนไซม์ในการแพทย์ลงมาปัญหาของยาใหม่ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของการที่สารที่มีอยู่แล้วในปริมาณที่เหมาะสม นักวิทยาศาสตร์ยังไม่พบวิธีที่จะกระตุ้นการสังเคราะห์ของเอนไซม์ที่ขาดหายไปในร่างกาย แต่ตอนนี้มีการกระจายอย่างกว้างขวางยาเสพติดที่สามารถทำขึ้นสำหรับระยะเวลาของข้อเสียของพวกเขา

เอนไซม์ต่างๆในเซลล์เพื่อกระตุ้นจำนวนมากของปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องกับการบำรุงรักษาของชีวิต หนึ่งในตัวแทนเหล่านี้จะ enizmov nucleases กลุ่ม: endonuclease และ exonuclease งานของพวกเขาคือการรักษาระดับคงที่ของกรดนิวคลีอิกในเซลล์กำจัดของ DNA และ RNA เสียหาย

อย่าลืมเกี่ยวกับปรากฏการณ์ของการแข็งตัวของเลือด ในฐานะที่เป็นวัดที่มีประสิทธิภาพของการป้องกันกระบวนการที่ถูกควบคุมโดยจำนวนของเอนไซม์ หัวหน้าหมู่พวกเขาเป็น thrombin ซึ่งจะแปลง fibrinogen โปรตีนที่ไม่ใช้งานออกเป็นไฟบรินที่ใช้งาน ด้ายมันสร้างชนิดของเครือข่ายที่ได้รับบาดเจ็บ occludes เว็บไซต์เรือจึงช่วยป้องกันการสูญเสียเลือดมากเกินไป

เอนไซม์ที่ใช้ในการผลิตไวน์, เบียร์, การผลิตของผลิตภัณฑ์นมจำนวนมาก สำหรับเครื่องดื่มแอลกอฮอล์จากยีสต์กลูโคสสามารถนำมาใช้ แต่สำหรับการเกิดขึ้นที่ประสบความสำเร็จของกระบวนการนี้และสารสกัดจากเพียงพอของพวกเขา

ข้อเท็จจริงที่น่าสนใจเกี่ยวกับการที่คุณไม่เคยรู้

- ทุกของเอนไซม์ของร่างกายมีมวลขนาดใหญ่ - 5,000 ถึง 1,000,000 ดา เพราะนี่คือการปรากฏตัวของโปรตีนในโมเลกุล สำหรับการเปรียบเทียบน้ำหนักโมเลกุลของน้ำตาลกลูโคส - 180 ใช่และก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์ - รวม 44 ใช่

- ในวันที่เปิดมากกว่า 2000 เอนไซม์ที่พบในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตต่างๆ แต่ส่วนใหญ่ของสารเหล่านี้จะยังคงไม่เข้าใจ

- กิจกรรมของเอนไซม์ที่ใช้สำหรับการได้รับผงซักผ้าที่มีประสิทธิภาพ นี่เอนไซม์ตอบสนองบทบาทเช่นเดียวกับในร่างกาย: พวกเขาทำลายลงสารอินทรีย์และคุณสมบัตินี้จะช่วยให้จุดด่างต่อสู้ ก็จะแนะนำให้ใช้เช่นผงซักฟอกที่อุณหภูมิไม่สูงกว่า 50 องศามิฉะนั้นมันอาจจะไปถึงกระบวนการ denaturation

- ตามสถิติ 20% ของคนทั่วโลกต้องทนทุกข์ทรมานจากการขาดใด ๆ ของเอนไซม์ที่

- เกี่ยวกับคุณสมบัติของเอนไซม์ที่รู้จักกันมาเป็นเวลานาน แต่ในปี 1897 คนตระหนักว่าไม่ยีสต์และสารสกัดจากเซลล์ของพวกเขาสามารถนำมาใช้สำหรับการหมักน้ำตาลให้เป็นแอลกอฮอล์